en fr Study of moleculars interactions in the formation of thermal aggregats beteween pea globulins and beta-lactoglobulin : application to developement of acids gels Etude des interactions dans la formation dagrégats thermiquesReportar como inadecuado




en fr Study of moleculars interactions in the formation of thermal aggregats beteween pea globulins and beta-lactoglobulin : application to developement of acids gels Etude des interactions dans la formation dagrégats thermiques - Descarga este documento en PDF. Documentación en PDF para descargar gratis. Disponible también para leer online.

1 PAM - Procédés Alimentaires et Microbiologiques

Abstract : In the context of protein source diversification, pea protein is a promising ingredient and may be associated with milk proteins such as whey proteins in the production of new food products. In the present work, the thermal aggregation 85°C - 1 h of pea globulins Glob alone and in admixture with β-lactoglobulin βlg, prior to acid gelation, was studied as a function of total protein concentration, βlg-Glob weight ratio and ionic strength. The characterization of soluble aggregates was carried out by combining different analytical methods such as surface hydrophobicity determination, disulfide bridge quantification, dynamic light scattering DLS, size exclusion chromatography SEC-HPLC and SDS-PAGE electrophoresis. The formation of mixed aggregates seems to be governed by non-covalent intermolecular interactions, but also by covalent bonds between βlg and legumin subunits at low ionic strength 5 mM NaCl. The latter seem to control the structural features of mixed aggregates high molecular weight and reduced diameter 150 nm. The second part of this work investigated the formation of acid gels by glucono-δ-lactone, obtained either from soluble mixed aggregates such as characterized previously, either from mixtures of thermal aggregates of the two proteins prepared separately. The parameters associated to acidification kinetics and gelation time and pH at sol-gel transition, mechanical properties by dynamic rheology and microstructure analysis by Confocal Scanning Laser Microscopy, water holding capacity were evaluated. The results showed that mixed aggregates from heat-treated initial mixtures of the two proteins provides more elastic acid gels with a more regular and less porous fibrillar structure having close characteristics to those of pure βlg gels.

Résumé : Dans un contexte de diversification des sources protéiques alimentaires, les protéines de pois représentent un ingrédient de choix et pourraient être associées à des protéines laitières comme celles du lactosérum dans la fabrication de nouveaux aliments. Dans ce travail, le comportement d’agrégation thermique 1h à 85°C, préalable à une gélification acide, des globulines de pois Glob seules et en mélange avec la β-lactoglobuline βlg, a été étudié en fonction de la concentration totale en protéine, du ratio massique βlg-Glob et de la force ionique. La caractérisation des agrégats solubles a été réalisée par une combinaison de techniques analytiques telles que la détermination de l’hydrophobicité de surface, la quantification des ponts disulfures, la diffusion dynamique de la lumière DLS, la chromatographie d’exclusion de taille SEC-HPLC et l’électrophorèse SDS-PAGE. La formation d’agrégats mixtes semble être gouvernée par des interactions intermoléculaires non covalentes, mais aussi des liaisons covalentes entre la βlg et les sous-unités de légumine notamment à faible force ionique 5 mM NaCl. Ces dernières semblent contrôler les caractéristiques méso-structurales des agrégats mixtes formés haut poids moléculaire et diamètre réduit < 110 nm comparativement aux agrégats formés de globulines seules diamètre > 150 nm. Le deuxième volet de l’étude concernait la formation de gels acides obtenus par acidification au glucono-δ-lactone, soit à partir des agrégats mixtes solubles caractérisés précédemment, soit à partir de mélanges d’agrégats thermiques de chaque protéine obtenus séparément. Les différents paramètres liés à la cinétique d’acidification et à la gélification temps et pH de transition sol-gel, propriétés mécaniques par rhéologie dynamique et analyse de la microstructure par Microscopie Confocale à Balayage Laser, capacité de rétention d’eau ont été évalués. Les résultats démontrent que les agrégats mixtes issus des mélanges thermisés des deux protéines permettent d’obtenir des gels plus élastiques avec une structure fibrillaire plus ordonnée et moins poreuse, avec des caractéristiques proches de celles des gels formés d’agrégats purs de Blg.

en fr

Keywords : Pea globulins

Mots-clés : Β-lactoglobuline Globuline de pois Agrégation thermique Echange covalent Agrégats mixtes Taille des agrégats Poids moléculaires Point de gel Gels acide Réarrangement





Autor: Mohamed Lazhar Chihi -

Fuente: https://hal.archives-ouvertes.fr/



DESCARGAR PDF




Documentos relacionados