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1 IBITECS - Institut de Biologie et de Technologies de Saclay

Abstract : Rpa34 and Rpa49 are non-catalytic subunits of RNA polymerase I Pol I conserved from yeast to man. Rpa34 binds a conserved domain between positions 63 and 119 of Rpa49 and this stabilises Rpa49 onto Pol I. Conversely, the rpa49-119,416 N-terminal deletion, with no binding domain, fails to recruit Rpa34 onto Pol I. rpa34Δ grows like a wild type but is synthetic lethal with top1Δ lacking a type I DNA topoisomerase and with rpa135-L656P or rpa135-D398N, two viable but mycophenolate-sensitive Pol I mutants. These defects are suppressed by over-expressing Rpa49, further arguing for a close functional interaction between Rpa34 and Rpa49. in vivo, Rpa49 is critical for regulating the binding and release of Rrn3 during initiation and elongation. rpa49Δ or an rpa49::HIS3 mutant lacking the conserved C-terminal end of Rpa49 partly impairs the recruitment of Rrn3 to the rDNA promoter, but this defect is bypassed by the rpa43 35,326 N-terminal deletion. These rpa49 mutants are also unable to release the Rrn3 initiation factor from the elongating Pol I, and fully dissociate the elongating Pol I from its rDNA template. Rpa49, combined with Rpa34, therefore appears to facilitate Pol I recruitment and to convert it into an elongation-competent form lacking Rrn3.

Résumé : Rpa34 et Rpa49 sont deux sous-unités non-catalytiques de l-ARN polymérase I Pol I conservées de la levure à l-homme. Rpa34 s-associe au domaine N-terminal entre les positions 63 et 119 de Rpa49. Cette fixation stabiliserait Rpa49. La délétion du domaine Nterminal de Rpa49 rpa49-119,416 abolit l-association de Rpa34 avec l-ARN polymérase I. La mutation rpa34Δ ne provoque pas de défauts de croissance. Cependant Rpa34 devient indispensable avec top1Δ et avec rpa135-L656P ou rpa135-D398N deux mutants qui sont sensibles au mycophénolate. Néanmoins, ces défauts sont supprimés par la surexpression de Rpa49, renforçant ainsi l-idée que Rpa34 s-associe à Rpa49. Rpa49 est critique pour la fixation et la dissociation de Rrn3 lors des étapes d-initiation et d-élongation. rpa49Δ ou la délétion du domaine conservé C-terminal dans le mutant rpa49 ::HIS3 diminue le recrutement de Rrn3 sur le promoteur. Cependant, cet effet est supprimé par la délétion du domaine N-terminal de Rpa43. Les mutants rpa49 sont également incapables de libérer complètement Rrn3 durant la transition entre l-initiation et l-élongation de la transcription. Le dimère Rpa49-Rpa34 facilite donc le recrutement de l-ARN polymérase I et la conversion de l-ARN polymérase I dans une forme compétente pour élongation.

Mots-clés : polymérase





Autor: Frédéric Beckouet -

Fuente: https://hal.archives-ouvertes.fr/



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