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1 LSDRM - Laboratoire Structure et Dynamique par Résonance Magnétique LCF IRAMIS - Institut Rayonnement Matière de Saclay, NIMBE - Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l-Energie ex SIS2M

Abstract : This manuscript is a summary of my activities from my PhD, until the fist years of my research in the French technological research institute, namely the CEA.Particularly, the following items are mentioned: the NMR characterization of biomolecules such as sugars, proteins, either dia or paramagnetic, water-protein interactions, cellular metabolism, and electron transfer rates in proteins belonging several redox centers.Then, I mention my recent work in a lab specialized in the hyperpolarized xenon applied to liquid phase, particularly the characterization of hydrophobic cavities of proteins and the high complexation of xenon into a family of cage-molecules named cryptophanes.

Résumé : Ce manuscrit résume mes activités de recherche en thèse, dans mes différents séjours post-doctoraux et mes premières années de recherche au Commissariat à l-Energie Atomique. Elles concernent la caractérisation de biomolécules par RMN, comme des sucres, des protéines, dia ou paramagnétiques. Le manuscrit aborde aussi la caractérisation des interactions protéines-eau, du métabolisme cellulaire, et la mesure de vitesses électroniques impliquant des protéines à plusieurs centres d-oxydoréduction. J-aborde ensuite mon travail récent au sein d-une équipe spécialisée dans le xénon hyperpolarisé appliqué à la phase liquide, en particulier la caractérisation de cavités hydrophobes de protéines et la forte complexation du xénon par une famille de molécules-cage nommée cryptophanes.

Mots-clés : Nuclear Magnetic Resonance Fe-S proteins métabonomics paramagnétism hyperpolarized Gaz Résonance Magnétique Nucléaire Protéines Fe-S Cytochromes métabonomique paramagnétisme Xénon Gaz hyperpolarisés





Autor: Gaspard Huber -

Fuente: https://hal.archives-ouvertes.fr/



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